هندسة الطرائق/الإنزيمات enzymes

الإنزيمات
مقدمة:هناككثير من أوجه الشبه بين التفاعلات البيوكيميائية التي تحدث بخلايا الكائنالحي والتفاعلات الكيميائية التي تحدث بأنبوبة الاختبار في أنهما يخضعانلقانون بقاء المادة وقانون بقاء الطاقة وفي أن كثيراً من هذه التفاعلاتتحتاج إلى طاقة تنشيط .
تعتبر الإنزيمات عوامل مساعدة حيوية للتفاعلات التي تحدث بخلايا الكائنالحي وهي غالباً ما تقارن بالعوامل المساعدة غير العضوية مثل البلاتينوالنيكل ، غير أن العوامل المساعدة غير العضوية غالبا ما يستعمل معهاالحرارة العالية والضغط العالي وظروف كيميائية مناسبة ، أما في حالةالإنزيمات ( عوامل مساعدة حيوية) نجد أنها تحتاج إلى ظروف اقل من ذلك خصوصا وأنها تعمل في أنسجة الكائناتالحية عند درجة حرارة الجسم وعند PH مماثلة لدرجة الـPH لسوائل الجسم .

*** تعريف الإنزيماتلقد كانت الإنزيمات تعرف على إنها عوامل عضوية تكونت بواسطةالخلايا الحية ولا تعتمد على وجود الخلايا في عملها ، ولكن وجد حديثاً أنالإنزيمات (( عبارة عن مواد بروتينية تكونت بواسطةالخلايا الحية وهي تساعد على سرعة تفاعلات معينة بدون التأثير على ثابتالاتزان للتفاعل ، وذلك بتقليل طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل ))وقد دلت التجارب العديدة على أن جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات فيتركيبها ووجد أن الحرارة العالية والكحولات وأملاح المعادن الثقيلةوالأحماض المعدنية المركزة تسبب ترسيب الإنزيمات وبالتالي فقدانها لنشاطها.

*** الأهمية الحيوية للإنزيمات :
1) الإنزيمات لها دور مهم جداً في عملية التحفيز البيولوجي والإسراع من معدلات التفاعلات الكيمائية الحيوية .
2) الإنزيمات لها أهمية اقتصادية لدخولها في كثير من الصناعات الغذائية وصناعات الأدوية .

*** العوامل التي تؤثر على درجة النشاط الإنزيمي :
1)تركيز المادة الداخلة في التفاعل :
تتناسب درجة النشاط الإنزيمي طردياً مع تركيز المادة الداخلة في التفاعلفتزيد بزيادة تركيزها إلى أن يصل تركيزها إلى حد التشبع بعدها تثبت عندهادرجة النشاط الإنزيمي .

2)درجة الحرارة :
لكل إنزيم درجة حرارة يكون عندها أكثر نشاطا وتسمى هذه الدرجة بدرجةالحرارة المثلى ، ويقل نشاط الإنزيم تدريجيا كلما زادت درجة الحرارة عنهاإلى أن تصل إلى درجة حرارة يقف عندها نشاط الإنزيم تماما ، وهذه الدرجة هيالتي يتغير فيها التركيب الطبيعي له ويفقد نشاطه ، أما في حالة إذا انخفضتدرجة الحرارة عن الدرجة المثلى فان نشاطه يقل أيضا إلى أن يصل درجة حرارةدنيا يكون عندها أقل نشاط للإنزيم ، ولكن في حالة رفع الحرارة و مرة أخرىيعود للإنزيم نشاطه مرة أخرى . ومن الجدير بالذكر انه في حالة ما أريد حفظإنزيم ما لمدة طويلة فيمكن أن يحفظ مبرداً على درجة حرارة ( -20م) أي عشرين درجة تحت الصفر المئوي وعندما يراد استخدامه مرة أخرى فإننشاطه يعود مرة أخرى عند رفع درجة حرارته إلى درجة الحرارة المناسبةللتفاعل الإنزيمي .

3)الرقم الهيدروجيني (PH ) :
لكل إنزيم رقم هيدروجيني PH معين يكون الإنزيم عنده أكثر نشاطاويسمى الرقم الهيدروجيني المثالي وإذا قل عنه أو زاد عنه الرقمالهيدروجيني فان نشاط الإنزيم يقل بالتالي إلى أن يتوقف نشاط الإنزيم ،وذلك عندما يصل الرقم الهيدروجيني الأدنى أو الأقصى حيت يتغير التركيبالطبيعي للإنزيم في هذه الحالة .

*** الوحدة الدولية لقاس نشاطية الإنزيم IU :
هي كمية الإنزيم اللازمة لتحويل 1 مول من المادة الداخلة في التفاعل فيالدقيقة إلى نواتج عند درجة حرارة 30 درجة مئوية وعند الرقم الهيدروجينيالمناسب للإنزيم .

*** تسمية الإنزيمات وتقسيمها :
عند مناقشة موضوع لإنزيمات فانه من الضروري أن يكون هناك طرقا موحدة متفقاعليها لتسميتها . فتسمية الإنزيمات أصبحت معقدة مع ازدياد اكتشاف العديدمن الإنزيمات المتخصصة وعندما اكتشفت الإنزيمات كانت تسمى تبعا لمصدرها أوتبعا لطريقة استخلاصها .
وعموما تسمى الإنزيمات بإضافة المقطع (( يز ))"ase " إلى اسم المركب الذي يعمل عليه ، وعلى سبيل المثال فإنزيم السكريز يحلل المركب سكروز ( إلى جلوكوز وفركتوز ) وإنزيم اليورييز يحلل اليوريا وهكذا .
ومن الممكن أيضا إضافة المقطع (( يز ))"ase" إلى اسم التفاعل وفي هذه الحالة يكون الاسم معبرا عن مجموعة منالإنزيمات ، فمثلا إنزيمات البروتييز تحلل البروتين تحليلا مائيا إلىأحماض امينية وأيضا إنزيمات الأكسدة والاختزال (( أكسديز )) وهكذا .
ومع اكتشاف العديد من الإنزيمات في السنوات السابقة كانت الحاجة ملحة إلىوضع طريقة أكثر دقة لتسمية الإنزيمات ، ولقد تم ذلك في المؤتمر العالميللكيمياء الحيوية الذي عقد عام 1961م حيث أعطى اسمان لكل إنزيم ، الاسمالعادي وهو بإضافة "ase "إلى اسم المركب الذي يعمل عليه والاسم الآخر هوعددي وهو رقم كودي لكل إنزيم (a Systematic Code number for each enzyme) ويرمز له n]E . C] هذا الرقم مكون من 4 أرقام فمثلا إنزيم ليبيز البنكرياس رقمه (3.1.1.3) فالرقم الأول وهو {3} يدل على القسم الذي يتبعه (3) وهو إنزيمات التحللالمائي والرقم {1} يدل على تحت القسم (1) وهو يعمل على تحليل روابط الاستر(1.3) والرقم الثالث{1} يدل على (تحت – تحت القسم) أن روابط الاستر التي يحللها روابط استركربوكسيليه (3.1.1) والرقمالأخير {3} يدل على الرقم المسلسل الخاص بالليبيز من ضمن الإنزيمات التيتحلل الاستر الكربوكسيلي 3.1.1.3)).
وعلى هذا الأساس قسمت الإنزيمات إلى 6 أقسام رئيسية :
فالتقسيم الحديث للإنزيمات يعتمد على عاملين اولهما طبيعة التفاعل الذييساعده الإنزيم والآخر النظام الرقمي المقترح بواسطة مؤتمر الكيمياءالحيوية سنة 1961 فالأقسام الرئيسية الستة للإنزيمات مع أمثلة لتحتالأقسام لكل منها :

1)أكسيدوردكتيزOxidoreductases :
إنزيمات هذا القسم لها علاقة بعمليات الأكسدة الفسيولوجية . وكمثال لهذه الإنزيمات إنزيم ديهيدروجينيز الكحول

2) إنزيمات ناقلة ( ترانس فيريز ) Transferases :
إنزيمات هذا القسم تعمل على نقل مجموعة فعالة من مركب إلى مركب آخر فهيتنقل مثلاً أمين أو ميثايل أو ألكيل أو أسايل أو فوسفات أو كبريت من مركبإلى آخر .

3) إنزيمات التحليل المائي ( الهيدروليز )Hydrolases :
وهذا القسم يتبعه مجموعة كبيرة من الإنزيمات التي تساعد تفاعلاتالتحليل المائي حيث يشمل إنزيمات الهضم مثل إنزيم الأميليز الذي يحللالنشا وأنزيم السكريز و إنزيمات الليبيز و إنزيمات البروتييز .

4)إنزيمات الإضافة ( لييز ) Lyases :
الإنزيمات التي تتبع هذا القسم تساعد على إزالة مجموعة كيمائية من المركببدون تحليل مائي وهذه الإنزيمات تعمل على تحفيز تكوين رابطة مزدوجة أوإزالتها .

5)إنزيمات التشابه ( أيزوميريز ) Isomerases :
هذه المجموعة من الإنزيمات تساعد على تحويل مركب إلى مركب آخر مشابه له .

6)إنزيمات الوصل ( لايجيز ) Ligases :
إنزيمات هذا القسم تعمل على ربط جزيئين معاً . وكمثال لإنزيم من إنزيمات اللايجيز التي تساعد على تكوين البروتين

عمل المعروف يدوم
و الجميل دائما محفوظ
لا تفكروا في يوم أنسى
أنكم وقفتم مع طلاب العلوم
عجزت الكلمات تعبر
عن مدى الجميل و العرفان
الذي بدر منكم تجاه طلاب غرداية
كل الجميل للعمل الذي
ما أظن ينساه إنسان
فبارك الله فيكم
وفي عملكم الموزون
دمتم بطيب النسيم
وعبق الرحيق المختوم
شكرا لكم